Inhibitory Enzymów
Zostaw wiadomość
Substancje, które mogą zmniejszać aktywność katalityczną enzymu bez powodowania denaturacji białka enzymu, określa się zbiorczo jako inhibitory enzymu [5]. Większość inhibitorów wiąże się z niezbędnymi grupami wewnątrz i na zewnątrz centrum aktywności enzymu, hamując w ten sposób aktywność katalityczną enzymu. Aktywność enzymu została przywrócona po usunięciu inhibitora. Hamowanie enzymu można podzielić na hamowanie nieodwracalne i hamowanie odwracalne w zależności od stopnia ścisłego połączenia inhibitora i enzymu.
1. Nieodwracalne inhibitory są głównie kowalencyjnie związane z enzymami
Inhibitory nieodwracalnego hamowania zwykle łączą się z niezbędnymi grupami w centrum aktywnym enzymu przez wiązania kowalencyjne w celu inaktywacji enzymu. Inhibitora tego nie można usunąć za pomocą dializy, ultrafiltracji ani innych metod.
2. Niekowalencyjne wiązanie odwracalnych inhibitorów z enzymami i/lub kompleksami substratów enzymów
Inhibitory odwracalnego hamowania mogą odwracalnie wiązać się z enzymem i/lub kompleksem substratu enzymu poprzez wiązania niekowalencyjne w celu zmniejszenia lub wyeliminowania aktywności enzymu. Inhibitor można usunąć przez dializę lub ultrafiltrację. Oto trzy typowe odwracalne efekty hamujące.
1) Hamowanie konkurencyjne
Struktura inhibitora jest podobna do struktury substratu, który może konkurować z substratem o centrum aktywne enzymu, zapobiegając w ten sposób łączeniu się enzymu z substratem w celu utworzenia produktów pośrednich.
2) Hamowanie niekonkurencyjne
Niektóre inhibitory łączą się z istotnymi grupami poza centrum aktywnym enzymu, co nie wpływa na połączenie enzymu i substratu. Nie ma współzawodnictwa między substratem a inhibitorem. Jednak kompleks inhibitora substratu enzymu (ESI) nie może dalej uwalniać produktu [6].
3) Hamowanie antykonkurencyjne
Takie inhibitory wiążą się tylko z produktami pośrednimi (ES) tworzonymi przez enzymy i substraty, powodując zmniejszenie ilości produktów pośrednich. W ten sposób zmniejsza się ilość produktów przekształcanych z półproduktów, a także zmniejsza się ilość zdysocjowanych enzymów i substratów z półproduktów
